00 CAMPUS ARISTÓTELES CALAZANS SIMÕES (CAMPUS A. C. SIMÕES) IQB - Instituto de Química e Biotecnologia Dissertações e Teses defendidas na UFAL - IQB
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dc.contributor.advisor1Silva, Júlio Cosme Santos da-
dc.contributor.advisor1IDhttps://orcid.org/0000-0001-6368-492Xpt_BR
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/0911191668534666pt_BR
dc.contributor.referee1Pontes, Frederico José de Santana-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/4630083801888780pt_BR
dc.contributor.referee2Silva Júnior, Edeildo Ferreira da-
dc.contributor.referee2IDhttps://orcid.org/0000-0002-1527-4501pt_BR
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/7734668499447578pt_BR
dc.contributor.referee3Silva, Júlio Cosme Santos da-
dc.contributor.referee3IDhttps://orcid.org/0000-0001-6368-492Xpt_BR
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/0911191668534666pt_BR
dc.creatorSilva, William Daniel Alves Bezerra da-
dc.creator.IDhttps://orcid.org/0000-0003-3343-0616pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/98849496277107pt_BR
dc.date.accessioned2022-02-12T05:30:41Z-
dc.date.available2022-02-11-
dc.date.available2022-02-12T05:30:41Z-
dc.date.issued2021-07-26-
dc.identifier.citationSilva, William Daniel Alves Bezerra da. Estudo das propriedades estruturais e eletrônicas da forma particulada da enzima metano monooxigenase (PMMO). 2022. 94 f. Dissertação (Mestrado em Química e Biotecnologia) – Instituto de Química e Biotecnologia, Programa de Pós-Graduação em Química e Biotecnologia, Universidade Federal de Alagoas, Maceió, 2021.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufal.br/jspui/handle/123456789/8491-
dc.description.abstractThe particulate form of the enzyme methane monooxygenase (pMMO) is the most abundant form found in methanotrophic organisms (organisms that use methane as an energy source), in addition to the particulate form, this enzyme can also be found in soluble form (sMMO, less abundant). These organisms are responsible for converting methane to methanol under ambient conditions. PMMO even though it is the most abundant form of this class of enzymes, there are still discussions about its catalytic site, such as whether or not there is water in its first coordination sphere (considering that the catalytic site has great exposure to the solvent). The pMMO has a characteristic similar to another class of enzymes called Lytic Polysaccharide Monooxygenases (LPMO) (LPMO acts on the oxidative breakdown of C-H bonds in polysaccharides promoting the degradation of these biopolymers), both have a coordinated histidine residue via "histidine brace" mode. Due to this structural similarity between the active sites of these enzymes, as well as the respective mechanisms of action (oxidation of alkanes and sugars), it has provided a basis for the hypothesis that the catalytic site of pMMO may actually be a mononuclear copper center coordinated by three histidines and not a binuclear copper center, as previously thought. In this work, was investigated at molecular level the structural and electronic properties of the copper mononuclear site of the enzyme pMMO. The combination of molecular dynamics results and calculations of electronic paramagnetic resonance (EPR) parameters performed using the density functional theory, and comparisons with experimental EPR data, led to the proposition that the pMMO catalytic site is a mononuclear copper complex coordinated by the residues His33, His137, and His139 on the equatorial axis and by two water molecules on the axial axis, with one of these water molecules being more labile which may suggest looser coordination to the copper ion, which over time, under the presence of the solvent medium, the pMMO site alternates between a distorted octahedral structure and a pyramid structure with a square base with coordination 5. A study with three exchange-correlation functionals revealed that the BHANDHLYP functional presented the best performance for calculating EPR parameters.pt_BR
dc.description.sponsorshipCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superiorpt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Alagoaspt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Química e Biotecnologiapt_BR
dc.publisher.initialsUFALpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectpMMO (Metano Monooxigenase Particulada)pt_BR
dc.subjectDFT (Density Functional Theory)pt_BR
dc.subjectDinâmica molecularpt_BR
dc.subjectEPR (Electron Paramagnectic Ressonance)pt_BR
dc.subjectMolecular dinamicspt_BR
dc.subjectpMMO (methane monooxygenase)pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::QUIMICA ORGANICApt_BR
dc.titleEstudo das propriedades estruturais e eletrônicas da forma particulada da enzima metano monooxigenase (pMMO)pt_BR
dc.title.alternativeStudy of the structural and eletronic properties of the particulate form of the enzyme methane monooxigenase (pMMO)pt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.description.resumoA forma particulada da enzima metano monooxigenase (pMMO) é a forma mais abundante encontrada em organismos metanotróficos (organismos que usam metano como fonte de energia), além da forma particulada, essa enzima pode ser encontrada também na forma solúvel (sMMO, menos abundante). Esses organismos são responsáveis pela conversão de metano a metanol, em condições ambientes. A pMMO mesmo sendo a forma mais abundante desta classe de enzimas, ainda existe discussões acerca do seu sítio catalítico, como por exemplo, se há ou não água em sua primeira esfera de coordenação (tendo em vista que o sítio catalítico tem grande exposição ao solvente). A pMMO apresenta uma característica semelhante a outra classe de enzimas chamada de Lytic Polysaccharide Monooxygenases (LPMO) (a LPMO atua na quebra oxidativa de ligações C-H em polissacarídeos promovendo a degradação destes biopolímeros), ambas apresentam um resíduo histidina coordenado via modo “braço de histidina”. Devido a essa semelhança estrutural entre os sítios ativos dessas enzimas, bem como os respectivos mecanismos de ação (oxidação de alcanos e açúcares), tem fornecido base para a hipótese de que o sítio catalítico da pMMO possa ser na verdade, um centro mononuclear de cobre coordenado por três histidinas e não um centro binuclear de cobre, como se pensava anteriormente. Neste trabalho, foi investigado ao nível molecular as propriedades estruturais e eletrônicas do sítio mononuclear de cobre principal candidato à sítio catalítico da enzima pMMO. A combinação dos resultados de dinâmica molecular e de cálculos dos parâmetros de ressonância paramagnética eletrônica (RPE) realizados utilizando a teoria do funcional da densidade, juntamente com comparações com dados experimentais de RPE, levou a proposição de que o sítio catalítico da pMMO seja um complexo mononuclear de cobre coordenado pelos resíduos His33, His137 e His139 no eixo equatorial, e por duas moléculas de água no eixo axial, sendo uma dessas moléculas de água mais lábil o que pode sugerir uma coordenação mais frouxa ao íon cobre fazendo com o que ao longo do tempo, sob presença de meio solvente, o sítio da pMMO alterne entre uma estrutura octaédrica distorcida e uma estrutura piramidal de base quadrada com coordenação 5. Um estudo com três funcionais de troca-correlação revelou que o funcional BHANDHLYP apresentou o melhor desempenho para os cálculos dos parâmetros de RPE.pt_BR
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